질량분석기 입문서

이온화 기술은 분자를 구성 성분으로 강제 분해하기 위한 것이 아닌, 바이오 분자의 식별을 돕기 위해 개발되었습니다. 두 가지 "에너지 적층" 프로세스인 전자 포획 분해(ECD)[R.A. Zubarev, Electron-capture dissociation tandem mass spectrometry, Curr. Opin. Biotechnol 15 (2004), pp. 12–16] 및 전자 전달 해리(ETD) [J.J. Coon, J. Shabanowitz, D.F. Hunt and J.E. Syka, Electron transfer dissociation of peptide anions, J. Am. Soc. Mass Spectrom 16 (2005), pp. 880-882]는 바이오 분자 분석 및 단백질체학에서 널리 알려져 있습니다. 두 해리 결합 모두 전자 포획 부위와 가까우며 해리 결합은 충돌 유도 분해(CID)와 같은 다른 조각화 과정과 달리 분자 내에서 가장 불안정하지 않습니다. 관찰된 해리는 펩타이드 서열에 덜 의존적이므로 펩타이드 백본(backbone)에서 대부분 아미노산 간의 해리는 분자 크기에 독립적인 경향이 있습니다. 펩타이드의 ECD 및 ETD에서 지배적인 조각화는 c 및 z 이온의 형성입니다. ECD는 인산화 및 O-글리코실화와 같은 불안정한 번역 후 변형(PTM)의 분석과 인텍프로테인의 조각화 분석에 유용한 것으로 입증되었습니다.

전기 분무 이온화(ESI) 질량분석은 아미드 수소/중수소(H/D) 교환 분석과 함께 용액에 포함된 단백질의 구조적 세부 사항을 규명하는 데 더욱 도움이 되는 것으로 나타났습니다. 전하 상태 분포와 ESI가 단백질에 형성하는 전하의 엔벨로프는 자외선 원형 이색성(CD) 및 트립토판 형광법 등의 다른 기술을 사용하여 분석이 어려운 소량의 샘플로 더 큰 단백질의 용액 구조에 대한 정보를 제공할 수 있습니다(그러나 일반적으로 이러한 기법 및 핵 자기 공명과 같은 다른 기술과 함께 사용됨). 다른 기술은 용액에 있는 많은 단백질 군집의 평균적인 특성을 측정하므로 MS가 가진 또 다른 이점은 순간적이거나 접힌 중간체에 대한 구조적 세부 정보를 제공할 수 있다는 데 있습니다.